Thermococcus profundus

Thermococcus profundus is a hyperthermophilic archaeon isolated from a deep-sea hydrothermal vent. It is coccoid-shaped with 1–2 μm in diameter, designated as strain DT5432.^[1]

One amylase isolated from T. profundus strain DT5432 was found to function at an optimal temperature of 80 °C. The scientists who extracted it speculate that it may have applications in the starch industry because of its heat tolerance and lack of any need for metal ions.^[2]

References

Thermococcus profundus es una especie de arquea hipertermófila aislado de una fuente hidrotermal en la fosa de Okinawa.^[1]​ Sus células poseen formas cocoides con diámetro de 1–2 μm. Se designa cepa DT5432.^[2]​

Una amilasa fue aislado de Thermococcus profundus cepa DT5432 que puede funcionar a una temperatura óptima de 80°C. Los científicos que extraían especularon que podría tener aplicaciones en la industria del almidón debido a su tolerancia al calor y la independencia de los iones metálicos.^[3]​

Referencias

Otras lecturas

• Tae Lee, Jong; Kanai, Haruhiko; Kobayashi, Tetsuo; Akiba, Teruhiko; Kudo, Toshiaki (1996). «Cloning, nucleotide sequence, and hyperexpression of α-amylase gene from an archaeon, Thermococcus profundus». Fermentation and Bioengineering 82 (5): 432-438. doi:10.1016/S0922-338X(97)86978-4.
• Ozawa, Yukiko; Siddiqui, Masood; Takahashi, Yasufumi; Urushiyama, Akio; Ohmori, Daijiro; Yamakura, Fumiyuki; Arisaka, Fumio; Imai, Takeo (julio de 2012). «Indolepyruvate ferredoxin oxidoreductase: An oxygen-sensitive iron–sulfur enzyme from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus profundus». Journal of Bioscience and Bioengineering 114 (1): 23-27. doi:10.1016/j.jbiosc.2012.02.014.
• Y. C. Chung; T. Kobayashi; H. Kanai; T. Akiba; T. Kudo (abril de 1995). «Purification and Properties of Extracellular Amylase from the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus profundus DT5432». Applied and Environmental Microbiology 61 (4): 1502-1506. PMID 16534999.

• Kawakami, Ryushi; Sakuraba, Haruhiko; Ohshima, Toshihisa (2004). «Gene and primary structures of dye-linked l-proline dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus profundus show the presence of a novel heterotetrameric amino acid dehydrogenase complex». Extremophiles 8 (2): 99-108. ISSN 1431-0651. doi:10.1007/s00792-003-0368-x.